Las investigaciones en IA ganan su segundo Nobel de 2024 y la polémica continúa
Tres de los principales científicos de la empresa DeepMind han ganado el Premio Nobel de Química 2024 por su trabajo en el proyecto AlphaFold, una [[LINK:TAG|||tag|||633616d51e757a32c790bf3c|||inteligencia artificialV]] revolucionaria capaz de predecir la estructura tridimensional que adoptará una proteína a partir de su secuencia de aminoácidos, los "ladrillos" que las conforman. Este avance ha sido calificado como uno de los más importantes en décadas para el campo de la química, ya que promete acelerar significativamente el desarrollo de fármacos y tratamientos médicos. Los nombres detrás de este logro son David Baker, John Jumper y Demis Hassabis, quienes, con su investigación, han hecho de 2024 un año histórico en los Nobel, ya que los proyectos relacionados con la inteligencia artificial han sido galardonados no en una, sino en dos ocasiones durante esta edición.
De los tres [[LINK:TAG|||tag|||633615681e757a32c790bc62|||premios Nobel]] otorgados hasta ahora este año, el de Química era el más anticipado. El de Fisiología o Medicina y el de Física sorprendieron a muchos al no seguir las predicciones habituales, pero el de Química, en cambio, era ampliamente esperado. Lo que ha resultado llamativo no es solo que AlphaFold ganara, sino que lo hiciera en la misma edición en la que el Nobel de Física también fue otorgado a investigaciones en el campo del machine learning. Es innegable que ambas investigaciones están transformando el mundo tal como lo conocemos. De hecho, ambas ya fueron galardonadas anteriormente con los Premios Fronteras del Conocimiento de la Fundación BBVA, considerados como una de las principales antesalas del Nobel. Pero, volviendo al tema que nos ocupa, conviene empezar explicando qué es eso de la estructura de las proteínas.
Doblando moléculas
Ya que hablamos de estructuras deberíamos empezar a construir la casa por los cimientos y eso implica explicar cómo se va doblando una proteínaV. Las proteínas están compuestas a su vez de unos bloques de construcción más pequeños, otras moléculas llamadas aminoácidos de las cuales contamos con cerca de una veintena. En un primer momento estos aminoácidos se unen unos a otros formando una larga cadena de bloques de construcción, como las cuentas de un collar. Es lo que se conoce como estructura primaria, la secuencia de aminoácidos que forman una proteína. Sin embargo, esto no se queda aquí. Algunas partes de la cadena empiezan a interactuar entre sí y a establecer uniones llamados enlaces de hidrógeno. Esto hace que la cadena se retuerce formando espirales llamadas hélices alfa y que produzca láminas beta, que podríamos imaginarlas como tiras de papel corrugado, doblado en zigzag. La proteína se está plegando en su estructura secundaria y adquiriendo gracias a ella más y más funciones.
No obstante, hay un tercer paso en este trabajo de papiroflexia: la estructura terciaria. En ella, la cadena se dobla sobre sí misma adoptando formas complejísimas. Puede parecer un gurruño, pero no nos engañemos, no se ha enredado al azar, y ese es el problema. Su función depende de su estructura y, aunque sabemos que esa forma tridimensional que adquiere se debe directamente a cómo se ordenan las piezas que la componen (esos aminoácidos), no sabemos exactamente las reglas que siguen por ser complejísimas y tener una cantidad difícilmente abordable de interacciones entre sus “piezas”.
Los méritos
David Baker ha logrado lo que antes se consideraba casi imposible: construir nuevos tipos de proteínas desde cero. En 2003 creó por primera vez una proteína completamente nueva, distinta a cualquier otra en la naturaleza. Desde entonces, su grupo ha diseñado proteínas imaginativas con aplicaciones potenciales en medicamentos, vacunas, nanomateriales e incluso sensores diminutos.
El segundo avance clave de este Nobel tiene que ver con la predicción de estructuras proteicas. Desde los años 70, los investigadores intentaron sin éxito predecir cómo se doblan las largas cadenas de aminoácidos para formar la estructura tridimensional de las proteínas, la cual es crucial para su función. En 2020, Demis Hassabis y John Jumper presentaron AlphaFold2, un modelo de IA que ha revolucionado este campo, permitiendo predecir la estructura de casi todos los 200 millones de proteínas conocidas. Esta herramienta ya ha sido utilizada por más de dos millones de científicos de 190 países, facilitando descubrimientos que van desde la comprensión de la resistencia a los antibióticos hasta el diseño de enzimas que pueden descomponer plásticos.
Sin proteínas, la vida no sería posible. El hecho de que ahora podamos predecir sus estructuras y diseñar nuevas proteínas tiene un impacto profundo en la ciencia y en la humanidad. Sin embargo, este tipo de avances también ha generado un debate dentro de la comunidad científica: la creciente preeminencia de investigaciones relacionadas con la inteligencia artificial en premios como el Nobel ha suscitado preocupación sobre si otras áreas fundamentales de la ciencia están siendo invisibilizadas. Aunque la IA ha demostrado ser una herramienta poderosa y transformadora, algunos temen que esta tendencia deje en segundo plano investigaciones esenciales en campos menos mediáticos, pero igualmente cruciales para el avance del conocimiento humano.
Que no te la cuelen
Todavía es pronto para que estas herramientas sacudan a la industria, pero ya han permitido conocer la posible estructura de la práctica totalidad de proteínas identificadas. Esto abre las puertas a nuevas investigaciones y, por fin, permite que los investigadores le pongan “cara” a aquello que llevan años estudiando.